Ramon Portés, Eva
Total activity: 19
Department
Department of Chemical Engineering
E-mail
eva.ramonupc.edu
Contact details
UPC directory Open in new window

Graphic summary
  • Show / hide key
  • Information


Scientific and technological production
  •  

1 to 19 of 19 results
  • Improved Conformational Stability of the Visual G Protein-Coupled Receptor Rhodopsin by Specific Interaction with Docosahexaenoic Acid Phospholipid

     Sanchez Martin, Maria Jesús; Ramon Portés, Eva; Torrent Burgues, Juan; Garriga Sole, Pere
    Chembiochem
    Date of publication: 2013-03
    Journal article

    Read the abstract Read the abstract View View Open in new window  Share Reference managers Reference managers Open in new window

    Rhodopsin is the photoreceptor located in the rod cells of the retina. It has seven transmembrane helices and is a prototypic member of the G protein-coupled receptor superfamily. The structures and functions of these receptors are clearly affected by the lipid composition of the cell membrane, and their study in a purified recombinant form is usually performed in detergent solution. There is a need to study these receptors in a physiologically relevant environment because the lipid environment is known to have an important effect on their function. In this work, rhodopsin reconstituted in docosahexaenoic acid (DHA) liposomes is shown to have more thermal stability than when it is solubilised with the neutral detergent dodecyl maltoside. Moreover, the specific interaction between rhodopsin and DHA was followed by means of Langmuir experiments with insertion of rhodopsin into lipid monolayers; this showed high affinity for the lipid-receptor interaction...

  • Improving the stability of the visual G-protein-coupled receptor rhodopsin in DHA liposomes

     Sanchez Martin, Maria Jesús; Ramon Portés, Eva; Garriga Sole, Pere
    The FEBS journal
    Date of publication: 2012-09
    Journal article

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • ALTERACIONES PROCESOS ACTIVACION Y TRANSDUCCION DE SEÑAL DE RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G

     Torrent Burgues, Juan; Hoyo Perez, Javier; Ramon Portés, Eva; Gotzens Garcia, Guadalupe; Guaus Guerrero, Ester; Morillo Cazorla, Margarita; Urtubia Vicario, Cesar; Roset Calzada, M. Lourdes; Garriga Sole, Pere
    Participation in a competitive project

     Share

  • Salt effects on the conformational stability of the visual G-protein-coupled receptor rhodopsin

     Reyes Alcaraz, Arfaxad; Martinez Archundia, Marlet; Ramon Portés, Eva; Garriga Sole, Pere
    Biophysical journal
    Date of publication: 2011-12-07
    Journal article

    View View Open in new window  Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Molecular mechanisms of disease for mutations at Gly-90 in rhodopsin

     Toledo, Darwin; Ramon Portés, Eva; Aguila Cerda, Mónica; Cordomí Montoya, Arnau; Perez Gonzalez, Juan Jesus; Mendes, H.F.; Cheetham, Michael E; Garriga Sole, Pere
    Journal of biological chemistry
    Date of publication: 2011-11-18
    Journal article

    View View Open in new window  Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Structural and Stability Studies of Class A G-protein coupled receptors

     Reyes Alcaraz, Arfaxad
    Defense's date: 2011-07-08
    Department of Chemical Engineering, Universitat Politècnica de Catalunya
    Theses

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Study of the M3 muscarinic acetylcholine receptor by molecular dynamics simulations and site-directed mutagenesis

     Martínez Archundia, Marlet Themis
    Defense's date: 2011-04-14
    Department of Chemical Engineering, Universitat Politècnica de Catalunya
    Theses

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • LA QUÍMICA i la societat

     Grau Vilalta, Maria Dolors; Font Soldevila, Jose; Sanz Balague, Joaquim; Guaus Guerrero, Ester; Calvet Tarragona, Aurelio; Salán Ballesteros, Mª Núria; Martínez Martínez, María R.; Farran Marsa, Adriana; Gorchs Altarriba, Roser; Alvarez Del Castillo, M. Dolores; Garrido Soriano, Nuria; Morillo Cazorla, Margarita; Almajano Pablos, Maria Pilar; Cardona Planes, Anna Maria; Macanás de Benito, Jorge; Bonsfills Pedros, Ana; Gamisans Noguera, Javier; Dorado Castaño, Antonio David; Lao Luque, Concepcion; Torrent Burgues, Juan; Molins Duran, Gemma; Colom Fajula, Xavier; Carrillo Navarrete, Fernando; Ramon Portés, Eva; Garriga Sole, Pere; Sole Sardans, M. Montserrat; Ardanuy Raso, Monica; Pares Sabates, Ferran; Roncero Vivero, Maria Blanca; Cusola Aumedes, Oriol
    Collaboration in exhibitions

     Share

  • Hydrophobic amino acids at the cytoplasmic ends of helices 3 and 6 of rhodopsin conjointly modulate transducin activation

     Bosch Presegue, Laia; Iarriccio, Laura; Aguila Cerda, Mónica; Toledo, Darwin; Ramon Portés, Eva; Cordomí Montoya, Arnau; Garriga Sole, Pere
    Archives of biochemistry and biophysics
    Date of publication: 2011-02-15
    Journal article

    Read the abstract Read the abstract View View Open in new window  Share Reference managers Reference managers Open in new window

    Rhodopsin is the visual photoreceptor responsible for dim light vision. This receptor is located in the rod cell of the retina and is a prototypical member of the G-protein-coupled receptor superfamily. The structural details underlying the molecular recognition event in transducin activation by photoactivated rhodopsin are of key interest to unravel the molecular mechanism of signal transduction in the retina. We constructed and expressed rhodopsin mutants in the second and third cytoplasmic domains of rhodopsin –where the natural amino acids were substituted by the human M3 acetylcholine muscarinic receptor homologous residues– in order to determine their potential involvement in G-protein recognition. These mutants showed normal chromophore formation and a similar photobleaching behavior than WT rhodopsin, but decreased thermal stability in the dark state. The single mutant V1383.53 and the multiple mutant containing V2275.62 and a combination of mutations at the cytoplasmic end of transmembrane helix 6 caused a reduction in transducin activation upon rhodopsin photoactivation. Furthermore, combination of mutants at the second and third cytoplasmic domains revealed a cooperative role, and partially restored transducin activation. The results indicate that hydrophobic interactions by V1383.53, V2275.62, V2506.33, V2546.37 and I2556.38 are critical for receptor activation and/or efficient rhodopsin–transducin interaction.

  • Alterations in the photoactivation pathway of rhodopsin mutants associated with retinitis pigmentosa

     Bosch Presegue, Laia; Ramon Portés, Eva; Toledo, Darwin; Cordomi Montoya, Arnau; Garriga Sole, Pere
    The FEBS journal
    Date of publication: 2011-05
    Journal article

    Read the abstract Read the abstract View View Open in new window  Share Reference managers Reference managers Open in new window

    The visual photoreceptor rhodopsin undergoes a series of conformational changes upon light activation, eventually leading to the active metarhodopsin II conformation, which is able to bind and activate the G-protein, transducin. We have previously shown that mutant rhodopsins G51V and G89D, associated with retinitis pigmentosa, present photobleaching patterns characterized by the formation of altered photointermediates whose nature remained obscure. Our current detailed UV–visible spectroscopic analysis, together with functional characterization, indicate that these mutations influence the relative stability of the different metarhodopsin photointermediates by altering their equilibria and maintaining the receptor in a nonfunctional light-induced conformation that may be toxic to photoreceptor cells. We propose that G51V and G89D shift the equilibrium from metarhodopsin I towards an intermediate, recently named as metarhodopsin Ib, proposed to interact with transducin without activating it. This may be one of the causes contributing to the molecular mechanisms underlying cell death associated with some retinitis pigmentosa mutations.

  • Estudi de l'efecte de l'entorn i de mutacions en l'estructura i estabilitat del receptor acoblat a proteïna G rodopsina.  Open access

     Ramon Portés, Eva
    Defense's date: 2004-12-22
    Department of Chemical Engineering, Universitat Politècnica de Catalunya
    Theses

    Read the abstract Read the abstract Access to the full text Access to the full text Open in new window  Share Reference managers Reference managers Open in new window

    La rodopsina és el fotoreceptor visual responsable de la visió a baixa intensitat lumínica que es troba en les cèl·lules bastó de la retina. Aquesta proteïna és el model per excel·lència de la superfamília de receptors acoblats a proteïna G (GPCR), que estan constituïts per 7 hèlices transmembrana, i que tenen un gran interès farmacològic. La rodopsina és l'únic membre de la superfamília l'estructura del qual s'ha determinat per difracció de Raigs X. El seu estudi és de vital importància per determinar aquells motius estructurals comuns als GPCR, així com per contribuir a l'elucidació dels trets bàsics d'un mecanisme d'activació comú. A més, l'estudi de mutacions en rodopsina associades a malalties de la retina com la retinosi pigmentària (RP) i la ceguesa nocturna congènita (CNC), ha de permetre determinar les bases moleculars d'aquestes patologies. L'objectiu principal d'aquesta tesi és aprofundir en l'estudi dels determinants estructurals de l'estabilitat, així com també contribuir a desxifrar els mecanismes moleculars de la RP i la CNC. Per això s'ha estudiat l'efecte de factors externs, com la unió de cations (en particular del zenc), i l'estat de l'entorn lipídic (alterant la concentració del detergent dodecil maltòsid) en l'estabilitat de diferents estats de la rodopsina i del seu cromòfor. També s'ha determinat com afecten l'estabilitat i la conformació de la rodopsina mutacions puntuals associades a la CNC, T94I, i a la RP, L46R; i a la xarxa electrostàtica present entre la part citoplasmàtica de les hèlices 3 i 6 mitjançant la construcció de mutants senzills, dobles i triples en les posicions 134, 247 i 251, els quals s'ha vist que estan implicats en el canvi conformacional de pas a la forma activa. Els mutants s'han obtingut mitjançant tècniques de DNA recombinant, les proteïnes mutades s'han expressat en cèl·lules COS-1, immunopurificat amb l'anticòs monoclonal Rho-1D4, i caracteritzat per espectrofotometria UV-visible.Els resultats obtinguts demostren que el zenc s'uneix de manera específica a la rodopsina, disminuint la seva estabilitat tèrmica i la seva capacitat d'unir 11-cis-retinal.També s'ha demostrat que la temperatura provoca la isomerització específica de l'11-cis-retinal a tot-trans-retinal quan aquest es troba unit a rodopsina però no quan es troba lliure en solució. Això reforça la idea de la interacció òptima present entre els aminoàcids de la butxaca del retinal i el cromòfor. Pel que fa a l'estudi de l'efecte de l'entorn lipídic en l'estructura i estabilitat de la rodopsina, s'ha mostrat que elevades concentracions de detergent desestabilitzen la conformació activa (Metarodopsina II) però promouen la formació d'un fotointermediari inactiu (Metarodopsina III). El detergent, doncs, juga un paper molt important en el desplaçament de l'equilibri entre els diferents fotointermediaris.En el cas dels mutants associats a malalties de la retina, la mutació T94I disminueix l'estabilitat de la conformació inactiva però estabilitza enormement la conformació activa, indicant un paper rellevant de la T94 en l'estabilització d'una xarxa electrostàtica en l'entorn de la base de Schiff. La mutació L46R en la hèlix 1 i causant de la RP impedeix que la proteïna es processi correctament i arribi a la membrana. Aquest resultat posa èmfasi per primera vegada en la importància de l'hèlix 1 per a l'estructura de la rodopsina i probablement per altres GPCR. L'estudi dels mutants en les posicions 134, 247 i 251 en la part citoplasmàtica de les hèlices 3 i 6 ha confirmat que aquestes posicions són importants per a l'estabilitat de la conformació inactiva de la rodopsina. Es proposa una paper central de la posició 251 en l'estructura i l'estabilitat de la xarxa eletrostàtica que implica aquestes posicions.

  • Specific isomerization of rhodopsin-bound 11-cis-retinal to all-trans-retinal under thermal denaturation

     Del Valle Mendoza, Luis Javier; Ramon Portés, Eva; Bosch Presegué, Laia; Manyosa, J; Garriga Sole, Pere
    Cellular and molecular life sciences
    Date of publication: 2003-11
    Journal article

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Effect of dodecyl maltoside detergent on rhodopsin stability and function

     Ramon Portés, Eva; Marron, J; Del Valle Mendoza, Luis Javier; Bosch Presegué, Laia; Andres, A; Manyosa, J; Garriga Sole, Pere
    Vision research
    Date of publication: 2003-12
    Journal article

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Zinc-induced decrease of the thermal stability and regeneration of rhodopsin

     Del Valle Mendoza, Luis Javier; Ramon Portés, Eva; Cañavate Avila, Francisco Javier; Dias, Paulo; Garriga Sole, Pere
    Journal of biological chemistry
    Date of publication: 2003-02
    Journal article

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Unusual thermal and conformational properties of the rhodopsin congenital night blindness mutant Thr-94 - Ile

     Ramon Portés, Eva; Del Valle Mendoza, Luis Javier; Garriga Sole, Pere
    Journal of biological chemistry
    Date of publication: 2003-02
    Journal article

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Structural and functional role of helices I and II in rhodopsin. A novel interplay evidenced by mutations at Gly-51 and Gly-89 in the transmembrane

     Bosch Presegué, Laia; Ramon Portés, Eva; Del Valle Mendoza, Luis Javier; Garriga Sole, Pere
    Journal of biological chemistry
    Date of publication: 2003-05
    Journal article

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Efecte del zinc sobre l'estabilitat conformacional d'un receptor acoblat a proteian G arquetipic: la rodopsina

     Ramon Portés, Eva
    2ona Trobada de Joves Científics dels Països Catalans
    Presentation's date: 2002-01-21
    Presentation of work at congresses

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • RELACIONES ESTRUCTURA-FUNCIÓN EN RECEPTORES ACOPLADO A PROTEÍNA G. IMPLICACIONES FARMACOLÓGICAS

     Ramon Portés, Eva
    Congreso Nacional de Biotecnología BIOTEC 2002
    Presentation's date: 2002-07-04
    Presentation of work at congresses

     Share Reference managers Reference managers Open in new window

  • Bases genético-moleculares de la retinosis pigmentaria

     Urtubia Vicario, Cesar; Ramon Portés, Eva; Del Valle Mendoza, Luis Javier; Gotzens Garcia, Guadalupe; Garriga Sole, Pere
    VII JORNADAS CIENTÍFICAS SOBRE LA VISIÓN DE LA COMUNIDAD VALENCIANA
    Presentation of work at congresses

     Share Reference managers Reference managers Open in new window